Korallen haben zwar keine Augen, sind aber alles andere als blind. Diese empfindlichen Tiere nehmen Licht auf eine Weise wahr, die die Wissenschaft immer wieder in Erstaunen versetzt und inspiriert.
Forscher der Graduate School of Science der Osaka Metropolitan University haben einen einzigartigen Lichtwahrnehmungsmechanismus riffbildender Korallen entdeckt. Dabei nutzen lichtempfindliche Proteine, sogenannte Opsine, Chloridionen, um je nach pH-Wert ihrer Umgebung zwischen UV- und sichtbarem Licht zu wechseln. Ihre Ergebnisse deuten auf eine einzigartige Funktionsweise hin, die unser Verständnis von Sehvermögen und Photorezeption im gesamten Tierreich erweitert.
Das Sehvermögen von Tieren beruht auf Opsinen, Proteinen, die Licht mithilfe eines kleinen Moleküls namens „Retinal“ erkennen. Retinal absorbiert jedoch von Natur aus nur ultraviolettes (UV-)Licht und nimmt daher kürzere Lichtwellenlängen wahr als das von uns wahrgenommene sichtbare Licht.
Um seine Empfindlichkeit in den sichtbaren Bereich zu erweitern, bindet Retinal über eine spezielle chemische Bindung, die Schiffsche Base, an Opsin und bildet so ein lichtempfindliches Pigment. Diese Bindung trägt eine positive Ladung, die normalerweise eine nahegelegene negativ geladene Aminosäure (ein Gegenion) benötigt, um stabil zu bleiben.
Anthozoen wie Korallen und Seeanemonen besitzen Opsine der Gruppe der Anthozoen-spezifischen Opsine (ASO)-II, einer neu entdeckten Opsingruppe. ASO-II-Opsine unterscheiden sich von den Opsinen der Säugetiere.
Einigen ASO-II-Opsinen von riffbildenden Korallen fehlen die üblichen Gegenionen-Aminosäuren, die in anderen tierischen Opsinen vorkommen.
Wie also gelingt es diesen Opsinen, ohne diese Aminosäuren überhaupt sichtbares Licht zu „sehen“?
Um diese Frage zu klären, untersuchte das Team ASO-II-Opsine der riffbildenden Koralle Acropora tenuis.
Mithilfe von Mutationsexperimenten, Spektroskopie und gezielter Simulation fanden die Forscher heraus, dass ASO-II-Opsine anstelle von Aminosäuren Chloridionen (Cl-) aus der Umgebung als Gegenionen nutzen. Dies ist das erste Mal, dass Wissenschaftler über ein Opsin berichten, das anorganische Ionen auf diese Weise nutzt.
„Wir fanden heraus, dass Chloridionen die Schiffsche Base schwächer stabilisieren als Aminosäuren“, sagte Yusuke Sakai, Postdoktorand in Terakitas Labor und Erstautor der Studie, „so dass das Opsin je nach pH-Wert reversibel zwischen der Empfindlichkeit für sichtbares Licht und der Empfindlichkeit für UV-Strahlung wechseln kann.“
Dies deutet auf einen Mechanismus hin, bei dem die Empfindlichkeit des Opsins davon abhängt, ob die Retinal-Opsin-Bindung, die Schiff-Base, protoniert ist oder nicht, wobei der pH-Wert dieses Gleichgewicht verschiebt. Niedrige pH-Bedingungen erhöhen die Anzahl der Protonen, was bedeutet, dass die Schiff-Base positiv geladen wird und längere Wellenlängen, einschließlich sichtbares Licht, absorbiert.
Dieses wird dann durch Chlorid stabilisiert. Bei hohem pH-Wert hingegen sind weniger Protonen vorhanden, wodurch die Schiffsche Base deprotoniert wird und UV-Licht absorbiert.
Diese pH-abhängige Umschaltung könnte ökologisch bedeutsam sein. Korallen leben in enger Symbiose mit Algen, die Nährstoffe durch Photosynthese produzieren. Da die Photosynthese den pH-Wert in Korallenzellen verändert, könnte sich dadurch die Opsinempfindlichkeit zwischen sichtbarem und UV-Licht verschieben.
Dies deutet darauf hin, dass sich die Lichtempfindlichkeit von Korallen an die photosynthetische Aktivität der Algen anpassen kann – ein neuer Einblick in ihre symbiotische Beziehung.
Neben einem besseren Verständnis der Korallenbiologie könnte die Entdeckung auch neue Biotechnologien inspirieren.
Es wurde gezeigt, dass das ASO-II-Opsin von Acropora tenuis Calciumionen lichtabhängig reguliert. Dies deutet auf mögliche Anwendungen als optogenetisches Werkzeug hin, dessen Wellenlängenempfindlichkeit sich mit dem pH-Wert ändert.
Mehr Informationen: Yusuke Sakai et al, Coral anthozoan-specific opsins employ a novel chloride counterion for spectral tuning, eLife (2025). DOI: 10.7554/eLife.105451.3